Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of HeLp, a heme lipoprotein from the hemolymph of the cattle tick Boophilus microplus
| dc.Type | Article | pt_BR |
| dc.contributor.author | Manaças, Liliane Rosa Alves | |
| dc.contributor.author | Oliveira, Pedro Lagerblad de | |
| dc.contributor.author | Barbosa, João Alexandre Ribeiro Gonçalves | |
| dc.contributor.author | Guimarães, Beatriz Gomes | |
| dc.contributor.author | Martin, Francisco Javier Medrano | |
| dc.date.accessioned | 2024-03-15T17:25:14Z | |
| dc.date.available | 2024-03-15T17:25:14Z | |
| dc.date.issued | 2004 | |
| dc.description | p. 1639-1640.: il. p&b. | pt_BR |
| dc.description.abstract | A principal proteína presente na hemolinfa do carrapato bovino Boophilus microplus é uma lipoproteína capaz de se ligar ao heme (HeLp). Possui peso molecular aparente de 354.000 Da e é composto por duas cadeias polipeptídicas encontradas em quantidades estequiométricas. Contém 33% de lipídios. A proteína foi cristalizada usando o método de difusão de vapor em gotas suspensas na presença de 1,6-hexanodiol como precipitante. Os dados de difração de raios X foram coletados com resolução de 2,1 A usando uma fonte de radiação síncrotron. O cristal pertence ao grupo espacial triclínico P1, com parâmetros de célula unitária a = 90,58, b = 105,50, c = 116,14 A, alfa = 112,40, beta = 111,64, gama = 91,35 graus. Devido à falta de informação sobre a sequência de aminoácidos, a estrutura do HeLp será resolvida pelo uso de átomos pesados. Vários possíveis derivados foram coletados e a análise está em andamento. | pt_BR |
| dc.identifier.citation | MANAÇAS, Liliane Rosa Alves et al. Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of HeLp, a heme lipoprotein from the hemolymph of the cattle tick Boophilus microplus. Biol Crystallogr, v. 60, n. 9, p. 1639-1640, set. 2004. | pt_BR |
| dc.identifier.issn | 0907-4449 | |
| dc.identifier.uri | https://ninho.inca.gov.br/jspui/handle/123456789/15614 | |
| dc.language.iso | eng | pt_BR |
| dc.publisher | Biol Crystallogr | pt_BR |
| dc.subject | Cristalização | pt_BR |
| dc.subject | Crystallization | pt_BR |
| dc.subject | Cristalización | pt_BR |
| dc.subject | Difração de Raios X | pt_BR |
| dc.subject | X-Ray Diffraction | pt_BR |
| dc.subject | Difracción de Rayos X | pt_BR |
| dc.subject | Lipoproteína(a) | pt_BR |
| dc.subject | Lipoprotein(a) | pt_BR |
| dc.subject | Infestações por Carrapato | pt_BR |
| dc.subject | Infestaciones por Garrapatas | pt_BR |
| dc.subject | Tick Infestations | pt_BR |
| dc.subject | Hemolinfa | pt_BR |
| dc.subject | Hemolymph | pt_BR |
| dc.terms.abstract | The main protein present in the hemelymph of the cattle tick Boophilus microplus is a lipoprotein able to bind heme (HeLp). It has an apparent molecular weight of 354 000 Da and is composed of two polypeptide chains found in stoichiometric amounts. It contains 33% lipids. The protein was crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method in the presence of 1,6-hexanediol as a precipitant. X-ray diffraction data were collected to 2.1 A resolution using a synchrotron-radiation source. The crystal belongs to the triclinic space group P1, with unit-cell parameters a = 90.58, b = 105.50, c = 116.14 A, alpha = 112.40, beta = 111.64, gamma = 91.35 degrees. Owing to the lack of information about the amino-acid sequence, the structure of HeLp will be solved by the use of heavy atoms. Several possible derivatives have been collected and analysis is under way. | pt_BR |
| dc.title | Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of HeLp, a heme lipoprotein from the hemolymph of the cattle tick Boophilus microplus | pt_BR |
| dc.title.alternative | Cristalização e análise preliminar de difração de raios X de HeLp, uma lipoproteína heme da hemolinfa do carrapato bovino Boophilus microplus | pt_BR |
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