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dc.contributor.authorManaças, Liliane Rosa Alves-
dc.contributor.authorOliveira, Pedro Lagerblad de-
dc.contributor.authorBarbosa, João Alexandre Ribeiro Gonçalves-
dc.contributor.authorGuimarães, Beatriz Gomes-
dc.contributor.authorMartin, Francisco Javier Medrano-
dc.date.accessioned2024-03-15T17:25:14Z-
dc.date.available2024-03-15T17:25:14Z-
dc.date.issued2004-
dc.identifier.citationMANAÇAS, Liliane Rosa Alves et al. Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of HeLp, a heme lipoprotein from the hemolymph of the cattle tick Boophilus microplus. Biol Crystallogr, v. 60, n. 9, p. 1639-1640, set. 2004.pt_BR
dc.identifier.issn0907-4449-
dc.identifier.urihttps://ninho.inca.gov.br/jspui/handle/123456789/15614-
dc.descriptionp. 1639-1640.: il. p&b.pt_BR
dc.description.abstractA principal proteína presente na hemolinfa do carrapato bovino Boophilus microplus é uma lipoproteína capaz de se ligar ao heme (HeLp). Possui peso molecular aparente de 354.000 Da e é composto por duas cadeias polipeptídicas encontradas em quantidades estequiométricas. Contém 33% de lipídios. A proteína foi cristalizada usando o método de difusão de vapor em gotas suspensas na presença de 1,6-hexanodiol como precipitante. Os dados de difração de raios X foram coletados com resolução de 2,1 A usando uma fonte de radiação síncrotron. O cristal pertence ao grupo espacial triclínico P1, com parâmetros de célula unitária a = 90,58, b = 105,50, c = 116,14 A, alfa = 112,40, beta = 111,64, gama = 91,35 graus. Devido à falta de informação sobre a sequência de aminoácidos, a estrutura do HeLp será resolvida pelo uso de átomos pesados. Vários possíveis derivados foram coletados e a análise está em andamento.pt_BR
dc.language.isoengpt_BR
dc.publisherBiol Crystallogrpt_BR
dc.subjectCristalizaçãopt_BR
dc.subjectCrystallizationpt_BR
dc.subjectCristalizaciónpt_BR
dc.subjectDifração de Raios Xpt_BR
dc.subjectX-Ray Diffractionpt_BR
dc.subjectDifracción de Rayos Xpt_BR
dc.subjectLipoproteína(a)pt_BR
dc.subjectLipoprotein(a)pt_BR
dc.subjectInfestações por Carrapatopt_BR
dc.subjectInfestaciones por Garrapataspt_BR
dc.subjectTick Infestationspt_BR
dc.subjectHemolinfapt_BR
dc.subjectHemolymphpt_BR
dc.titleCrystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of HeLp, a heme lipoprotein from the hemolymph of the cattle tick Boophilus micropluspt_BR
dc.title.alternativeCristalização e análise preliminar de difração de raios X de HeLp, uma lipoproteína heme da hemolinfa do carrapato bovino Boophilus micropluspt_BR
dc.TypeArticlept_BR
dc.terms.abstractThe main protein present in the hemelymph of the cattle tick Boophilus microplus is a lipoprotein able to bind heme (HeLp). It has an apparent molecular weight of 354 000 Da and is composed of two polypeptide chains found in stoichiometric amounts. It contains 33% lipids. The protein was crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method in the presence of 1,6-hexanediol as a precipitant. X-ray diffraction data were collected to 2.1 A resolution using a synchrotron-radiation source. The crystal belongs to the triclinic space group P1, with unit-cell parameters a = 90.58, b = 105.50, c = 116.14 A, alpha = 112.40, beta = 111.64, gamma = 91.35 degrees. Owing to the lack of information about the amino-acid sequence, the structure of HeLp will be solved by the use of heavy atoms. Several possible derivatives have been collected and analysis is under way.pt_BR
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